文章摘要:探明单宁酸（TA）与牛血清蛋白（BSA）/人血清蛋白（HSA）之间的相互作用机制，对于开发蛋白基活性成分载体和递送机制研究具有重要意义。血清白蛋白（BSA/HSA）是常用可溶性载体蛋白，含有多个疏水腔作为活性成分结合位点。本文采用荧光发射光谱研究不同pH 值（7.4，5.0，4.0）条件下TA对BSA/HSA荧光猝灭作用，并通过数学方程计算猝灭常数和热力学参数，分析荧光猝灭机理，最后通过位点Marker试验和分子对接技术确定结合位点。结果表明：在不同pH值条件下TA对BSA/HSA荧光均产生猝灭作用，当生理pH 7.4时，猝灭率最高。非线性拟合得到TA与血清蛋白的结合常数在10⁵～10⁷ L/mol数量级，说明结合能力很强，pH值显著影响结合常数（P < 0.05），当生理pH 7.4时，结合常数最大。热力学参数与分子对接表明BSA/HSA与TA主要通过氢键和疏水相互作用结合。位点Marker试验和分子对接表明，在pH 7.4时，BSA/HSA与TA结合位点均位于结构域IIA和IIIA之间的疏水腔内，Sudlow’s site I位点附近。试验证实TA与BSA/HSA的结合存在pH依赖性，对设计开发蛋白-TA载体提供了理论参考，对TA应用有指导意义。

文章关键词:

项目基金: 上一篇：石油天然气工业论文_稠油降黏剂的降黏机理研究 下一篇：没有了